Un estudio con participación del Consejo Superior de Investigaciones CientÃficas (CSIC) y el Instituto de Investigación Biomédica (IRB Barcelona) ha descifrado la estructura y el mecanismo de actuación de un complejo clave en la infección del virus bacteriófago T7. Los resultados se publican en la revista Nature Communications.
Describen la proteÃna del virus bacteriófago T7
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El trabajo es fruto de la colaboración de expertos en criomicroscopÃa electrónica del Centro Nacional de BiotecnologÃa (CSIC), dirigidos por José L. Carrascosa, y en cristalografÃa de rayos X del Instituto de BiologÃa Molecular de Barcelona (CSIC) y el Instituto de Investigación Biomédica (IRB Barcelona), dirigidos por Miquel Coll. Los diferentes grupos de investigación han trabajado de manera conjunta para combinar los resultados de ambas técnicas, obteniendo nuevos datos sobre el mecanismo de actuación de esta proteÃna en el proceso de maduración viral.
Durante el ciclo del bacteriófago T7 se forma una cápsida viral donde el virus necesita incluir su material genético, introduciéndolo a través de un pequeño canal de entrada formado por la proteÃna portal que posteriormente se cierra con la proteÃna de la cola del virus
“Los bacteriófagos son virus que infectan a bacterias. Además de su interés como modelo de estudio por su simplicidad genética pero gran complejidad estructural, ahora mismo son un nuevo foco de atención para los investigadores dado su potencial como alternativa al uso de antibióticosâ€, explica Carrascosa, investigador del Centro Nacional de BiotecnologÃa y codirector del trabajo.
Puerta de entradaDurante el ciclo del bacteriófago T7 se forma una cápsida viral donde el virus necesita incluir su material genético, introduciéndolo a través de un pequeño canal de entrada formado por la proteÃna portal que posteriormente se cierra con la proteÃna de la cola del virus. Hasta ahora se desconocÃa cuál era el mecanismo que permitÃa abrir y cerrar esta “puerta†de entrada de manera controlada.
“Estos virus bacterianos tienen un mecanismo para empaquetar su ADN similar a los de los virus herpes que infectan humanos. Por ello, descifrar cómo funcionan ayuda a entender cómo actúan virus patógenos que nos afectanâ€, indica Coll, investigador del Instituto de BiologÃa Molecular de Barcelona y del IRB Barcelona y codirector del estudio.
Ana Cuervo, investigadora del Centro Nacional de BiotecnologÃa, y Montserrat Fà brega-Ferrer, del IRB Barcelona y del Instituto de BiologÃa Molecular de Barcelona, primeras autoras del trabajo, destacan cómo “combinando criomicroscopÃa electrónica y cristalografÃa de rayos X de sincrotrón nos ha permitido no sólo resolver la estructura atómica de un complejo de gran tamaño, lo que supone un desafÃo técnico, sino también definir un modelo de apertura y cierre del portal durante el proceso de maduración de la cápsida viralâ€.
De esta forma, los cientÃficos han podido identificar cuáles son las interacciones entre las diferentes proteÃnas que permiten los cambios en la conformación del complejo, desde una estructura abierta para permitir el paso del ADN viral a una cerrada al formar las partÃculas virales maduras.
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